숙성에 관한 식육과학적 설명
사후강직에 의해 신전성을 잃고 강직된 근육은 시간이 지남에 따라 점차 장력이 떨어지고 유연해져 연도가 증가 된다. 따라서 양질의 식육을 생산하기 위해 요구 되는 두 가지 명백한 과정은 근육의 단축을 억제하기 위한 방법과 강직된 근육을 해제시킬 수 있는 숙성이라 할 수 있다. 숙성은 질겨진 고기의 연도를 향상시키기 위하여 지육이나 분할육을 빙점 이상의 온도에 장시간 보관하는 것으로, 이미 오래전부터 고기를 숙성시키면 연도가 좋아지고 풍미가 향상된다고 알려지고 있다. 보통 숙성의 조건으로 효소 활성의 촉진을 위해 고온 숙성도 이용되나 식육의 보존성을 고려하여 거의 냉장 숙성이 이용된다. 강직해제 또는 숙성 중에 일어나는 변화를 요약하면 다음과 같다.
첫째, 강직 중에 형성된 actomyosin 상호 결합이 근육 내의 미시적 환경 변화( pH변화, 이온 강도 변화 등)에 의해 점차 변형, 약화되고, 단축된 근절길이가 길어지는 변화가 생긴다.
둘때, 근육내에 존재하는 단백질 분해 효소에 의한 자기소화(autolysis)의 결과로 근원 섬유 단백질 및 결체 단백질이 일부 분해 된다. 숙성 중 근육내 단백질을 분해하는 효소는 크게 두가로 하나는 cathepsins이고 다른 하나는 칼슘이온에 의해 활성되는 calpains이다. Cathepsins는 lysosomes에 의 존재하며, 산성 pH에서 최적활성을 나타낸다. 16가지 lysosomal 단백질 분해 효소 중 cathepsin A,B,C,D,H,L,J와 lysosomal carboxypeptidase B의 8가지 골격근 세포 내에 존재하며 , Cathepsin의 주요 기능은 myosin과 actin을 분괴시키는 것으로 알려져 있다. 그러나 Cathepsin은 보통 lysosome막이 붕괴되어 Cathepsin이 방출되어야 하는데, 골격근 lysosome으로부터의 Cathepsin 방출은 미미한 것으로 알려져 있다. 이와 같이 Cathepsin 방출은 고온처리나 전기자극에 의해 증진될 수 있으나 일반적인 사후 저장시에는 큰 효과가 없는 것으로 알려져 있다.
Calpains는 3개의 형태로 구성되어 있으며 최적 활성 pH는 7~8이다. 2개는 칼슘이온을 필요로 하는 단백질 분해효소인 u-calpain과 m-calpain이고, 하나는 이러한 효소들을 억제하는 효소인 calpastatin이다. u-calpain과 m-calpain은 칼슘이온의 요구량에 따라 구분되는데, 사후 근육 내의 calcium농도는 u-calpain의 활성에는 충분하나 m-calpain의 활성에는 부족하여 m-calpain의 활성은 사후 저장기간 중 큰 변화가 없는 것으로 알려져 있다. 또한 calpain이 존재하는 모든 세포에는 calpastatin이라는 calpain inhibitor가 존재하는데 이는 u-calpain과 m-calpain의 활성을 억제하는 기능을 갖고 있다. (그림2-8)
Capain이 사후 근육 단백질 분해에 관여 하여 연도를 향상시킨다는 증거는 첫째, calpain이 골격근 세포 내에 위치하고, 둘째, 기질과의 결합이 쉽고 셋째,사후 저장중의 근육에서 분해되는 단백질과 동일한 단백질의 분해능력이 있다는 것이다.
숙성 중 근원섬유단백질의 분해는 전기 영동 기술로 확인 할 수 있는데, 이 방법은 단백질 염색시약으로 젤을 염색한 후에 분자량에 따른 여러 단백질 밴드를 관찰하는 것이다. 숙성중 단백질의 분해는 밴드의 밀도가 감소하는 것으로 알아 볼 수 있으며, 동시에 분해된 산물에 대한 새로운 밴드가 나타나게 된다.
그림 2-9에 나타난 바와 같이 숙성 중 단백질의 변화를 살펴 보면 근원섬유단백질의 조절단백질인 troponin T,I,tropomyosin, C-protein, M-protein과 구조적 단백질 (cytoskeletal protein)인 titin, nebulin, desmin 같은 많은 단백질이 calpains에 의해 분해 된다. 그러나 myosin, actin, a-actin은 같은 조건에서 분해되지 않으며 특히 주요 수축단백질인 myosin과 actin은 냉장 숙성시 cathepsins에 의해서도 분해되지 않는다. 가장 많이 알려진 숙성중 근원섬유단백질의 변화는 troponin T의 점진적인 소멸과 동시에 27~30kD의 단백질 fragments가 나타나는 것이다. 따라서 troponin T의 분해와 30kD peptide의 출현은 사후 단백질 분해와 연도 증진의 증거로 제안되기도 한다. 그러나 troponin T의 분해가 육의 연화와 동일하게 나타나지만 이것의 붕괴가 사후 연화에 직접직인 영향을 미친다고 볼 수는 없다.
또한 숙성된 식육에서 현미경으로 관찰되는 연도와 관련한 초미세 구조의 현저한 변화는 기다란 근원섬유가 짧게 소편화(fragmentation)되는 것과 근절의 횡적 배열의 소실, I-band내 actin filament와 Z-line 사이의 연결이 끊겨지거나 틈이 생기며, M-line과 Z-line이 소실 되는 것이다. A-band와 I-band 사이 접합부분에서 일어나는 Z-line의 소실이 연도증진에 큰 역할을 하는 것으로 생각 되어 왔으나, 그 소실은 비번하게 관찰되지 않으며 myofibril의 소편화는 Z-line의 근접한 곳에서 발생한다.
셋째, 사후강직 중 근원섬유단백질과 결합된 Ca²+,Mg²+등의 2가 양이온들이 K+,Na+등의 1가 양이온들로 일부 치환됨으로써 근육단백질의 수분분자와의 결합능력, 즉 보수력이 증진된다.
넷째, 숙성 중에 일어나는 또 하나의 변화는 풍미의 증진을 들 수 있다. 이는 ATP등의 핵산물질이 IMP, inosinic acid, hypoxanthine, ribose, 인산 등의 정미 성분으로 분해되기 때문이다. 또한 지방과 단백질도 일부 분해되어 유화수소, 암모니아, 아세트알데하이드, 아세톤, 디아세틸 등을 형성하여 풍미 증진에 도움을 줄 수 있으나 지나친 숙성은 오히려 풍미저하를 가져 온다.
일반적으로 고기의 숙성시간은 육축의 종류, 근육의 종류, 숙성 온도에 따라 달라진다. 사후강직 후의 쇠고기나 양고기의 경우 4℃ 내외의 냉장 숙성은 약 7~14일이 소요되며 사후해당속도가 빠른 돼지고기의 경우 냉장시 1~2일, 닭고기는 24시간 이내에 숙성이 완료된다.
한편, 고기를 숙성시키면 연도가 확실히 좋아지지만 반대로 숙성기잔이 필요이상 길어지면 미생물의 번식과 지방의 산패로 오히려 육질을 저하시킬 수 있으며, 심한 경우는 식용으로 사용이 부적당하게 되므로 적당한 숙성방법과 기간을 지키는 것이 중요하다.
출처 ; 김병철, 주선태, 근육식품의 과학 p71~74 선진문화사
